Enzim dengan struktur sempurna dan katalis bersama dengan koenzim juga disebut holoenzim. Enzim memiliki sisi aktif, yang merupakan bagian dari molekul enzim di mana ia terkait dengan substrat untuk membentuk enzim yang lebih kompleks dan kemudian menghasilkan produk akhir.
Enzim adalah katalis yang berfungsi untuk mengubah laju reaksi suatu senyawa. Enzim sebagai katalis atau perantara untuk aktivasi. Kecepatan kerja enzim juga dapat dipengaruhi oleh adanya molekul molekuler lain seperti pemicu (aktivator) atau inhibitor (inhibitor), yang keduanya biasa disebut sebagai efektor.
Pengertian Enzim Alosterik
Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol. Dalam beberapa jalur metabolisme, produk akhir terkait dengan titik kontrol lain dan bukan ke sisi aktif enzim. Jenis enzim inilah yang disebut enzim alosterik.
Enzim alosterik sering dalam bentuk protein dan memiliki beberapa subunit protein. Di setiap sub unit protein memiliki satu atau lebih sisi aktif. Enzim alosterik dikendalikan oleh molekul efektor (aktivator dan inhibitor) dan terkait dengan bagian-bagian tertentu dari enzim. Ini memicu perubahan dan memengaruhi kecepatan aksi enzim.
Sifat Sifat Enzim Alosterik
Enzim alosterik memiliki beberapa sisi yang saling terkait dan kooperatif dari titik aktif. Hal ini menghasilkan enzim alosterik yang memiliki ketergantungan pada substratnya dan menghasilkan keluaran katalitik yang lebih bervariasi dalam menanggapi perubahan perubahan kecil yang terjadi. Perubahan ini terjadi pada konsentrasi efektor. Molekul efektor dapat menyebabkan enzim menjadi lebih aktif atau kurang aktif. Berikut ini adalah sifat-sifat enzim alosterik:
- Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substrat yang mengubahnya. Enzim alosterik juga memiliki sisi pengatur untuk mengikat metabolit pengatur yang disebut modulator atau efektor. Sisi pengurangan allosteric khusus untuk modulator.
- Enzim alosterik umumnya lebih besar dan kompleks daripada enzim lainnya. Enzim alosterik memiliki dua atau lebih unit polipeptida. Enzim alosterik juga memiliki penyimpangan yang nyata dibandingkan dengan perilaku klasik Michaelis-Menten. Inilah yang membedakan enzim alokentrik dari enzim lain.
Cara Kerja Enzim Alosterik
Kegiatan katalisis enzim alosterik memiliki inhibitor atau stimulan yang disebut modulator. Modulator dibagi menjadi sisi positif (yang merangsang sisi aktif enzim) dan sisi negatif (yang menghambat sisi aktif enzim). Modulator dapat berupa karabolisme produk akhir atau katabolisme, zat metabolisme, atau produk metabolisme.
Jika sisi alosterik diisi oleh modulator atau inhibitor negatif, maka jika kondisi ini meningkat dalam sel, enzim akan berubah menjadi tidak aktif atau kurang aktif. Lalu apa yang terjadi selanjutnya adalah bahwa molekul ini dimatikan. Jika modulator negatif ini tidak tergantung pada sisi aktif, konsentrasi modulator alosterik dalam sel berkurang. Dan kemudian enzim menjadi aktif atau hidup kembali.
Tetapi ada juga di mana enzim alosterik diaktifkan oleh molekul modulator. Modulator aktif bukanlah hasil akhir dari urutan enzim, tetapi beberapa metabolit lainnya berfungsi sebagai isyarat molekuler untuk mempercepat enzim. Modulator alosterik ini juga sering disebut sebagai homotropik karena substrat dan modulator serupa atau identik. Allosterics juga memiliki dua atau lebih pengikat media. Sisi pengikat ini berfungsi sebagai sisi katalitik dan sisi pengaturan.
Fungsi enzim allosteric jenis ini akan bereaksi terhadap situasi karena akumulasi substrat yang berlebihan dan kemudian harus diubah ke reaksi selanjutnya. Jenis lain dari enzim alosterik, yaitu kelompok yang dihambat oleh modulator. Ini biasanya dilakukan oleh molekul bukan substrat. Ini juga disebut kelompok enzim heterotropik dan kelompok enzim yang distimulasi oleh modulator yang berasal dari dirinya sendiri. Fungsi dan metode kerja ini, yaitu mekanisme aktivasi enzim alosterik disebut menyerupai mekanisme aktivasi hemoglobin oleh difosogliserat.
Sisi pengikatan molekul pengatur dalam enzim alosterik terletak pada subunit yang berbeda, yaitu sub unit katalitik (C) dan pengatur pengatur (R). Pengikatan molekul pengatur positif (modulator positif) dikomunikasikan ke subunit katalitik dengan konfirmasi bahwa subunit katalitik menjadi aktif. Kemudian ia memiliki kemampuan untuk mengikat media dengan afinitas tinggi. Dalam mendekomposisi modulator dari subunitator, enzim kemudian berubah bentuk menjadi tidak aktif atau kurang aktif.
Enzim alosterik memiliki dua atau lebih modulator yang dapat saling mempengaruhi dan di mana masing-masing modulator enzim aktif dan yang lainnya adalah inhibitor. Setiap modulator memiliki sisi alosterik tertentu yang ketika diisi, enzim dapat mempercepat kinerja katalitiknya atau memperlambat reaksi.
Proses Penghambatan Balik pada Enzim Alosterik
Dalam proses metabolisme sel, enzim bekerja bersama dalam sistem urutan dan sekuensial sehingga metabolisme tubuh berjalan sesuai fungsinya. Dalam sistem enzim, produk pertama dari enzim akan menjadi substrat untuk enzim berikutnya.
Dalam setiap enzim setidaknya ada satu enzim perangsang yang menentukan kecepatan reaksi enzim. Enzim yang merangsang ini tidak hanya memiliki fungsi katalitik, tetapi juga mengurangi aktivitas katalitik. Berkat enzim penguat ini, kecepatan metabolisme diatur secara berurutan setiap menit dan berubah sendiri sesuai dengan kebutuhan energi sel yang dibutuhkan dalam pertumbuhan atau perbaikan sel.
Dalam sistem multi-enzim, enzim pertama adalah enzim perangsang. Enzim lain dalam urutan sistem enzim memungkinkan jumlah aktivitas katalitik yang digunakan untuk mengikuti enzim pengatur. Enzim ini yang kegiatannya diatur oleh berbagai jenis molekul disebut enzim pengatur atau enzim pengatur. Enzim pengatur diklasifikasikan menjadi dua: enzim alosterik atau pengatur non-kovalen dan enzim pengatur kovalen.
Enzim alosterik diatur oleh regulator daripada kovalen. Dalam sistem multi-enzim, enzim pertama memiliki sifat pengaturan yang lebih menonjol. Enzim ini dihambat oleh produk akhir dari sistem multi-enzim. Jika produk akhir meningkat, ini berarti bahwa senyawa tersebut diproduksi dalam jumlah besar dan melebihi persyaratan normal sel.
Produk akhir dari urutan ini kemudian menjadi inhibitor spesifik dari enzim pertama. Dengan begitu, sistem seperti memperlambat kecepatan reaksi sehingga produksi akhir senyawa menjadi seimbang dengan apa yang dibutuhkan oleh sel-sel tubuh. Jenis pengaturan atau sistem ini juga disebut inhibisi terbalik.
Enzim Alosterik tidak Mengikuti Kaidah Michaelis- Menten
Enzim alosterik menunjukkan perbedaannya dari enzim pada umumnya. Konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi dalam enzim alosterik berbeda dan memiliki perilaku yang tidak memenuhi Michaelis menten. Enzim alosterik menunjukkan saturasi substrat jika substrat berada pada konsentrasi yang lebih tinggi, tetapi ketika konsentrasi enzim alosterik dipetakan kurva sigmoid terjadi dan bukan kurva hiperbolik yang umum pada enzim lain.
Titik kurva sigmoid menunjukkan setengah kecepatan reaksi maksimum. Dan karena enzim ini tidak memiliki hubungan Michaelis Menten, itu tidak dapat digunakan untuk menentukan determinan KM. Simbol S0.5 atau K0.5 adalah simbol konsentrasi substrat yang memberikan setengah kecepatan maksimum enzim alosterik.
Kurva saturasi hiperbolik enzim biasa mirip dengan kurva ikatan oksigen dengan mioglobin. Sebaliknya pada kurva saturasi enzim alosterik dalam bentuk kurva sigmoid, menyerupai kurva ikatan oksigen dengan hemoglobin. Myoglobin dan hemoglobin digunakan sebagai model interpretasi dari perilaku enzim biasa dan enzim alosterik.
Myoglobin hanya memiliki satu pengikat di sisinya, satu polipeptida, dan protein. Seperti kebanyakan enzim, enzim yang memiliki satu sisi substrat pengikat, satu rantai potipeptida, memberikan bentuk hiperbola dari kurva saturasi substrat.
Demikian penjelasan enzim alosterik dan perbedaannya dengan enzim pada umumnya. Enzim alosterik memiliki beberapa sifat dan bentuk yang unik dan memiliki sistem metabolisme yang dapat lebih cepat dan dapat menstabilkan dirinya sesuai dengan kebutuhan sel dengan adanya faktor penghambat di salah satu substrat.
Ini juga karena enzim alosterik memiliki lebih dari satu substrat, di mana satu berfungsi sebagai aktivator dan satu berfungsi sebagai non-aktif, sehingga enzim ini dapat menjaga keseimbangan produksi sesuai dengan kebutuhan sel.
Semoga artikel ini bisa menambah wawasan dan pengetahuan Anda terkait dengan enzim alosterik
